Ферменты.

Значение ферментов, их структура.

Ферментами называют вещества, которые осуществляют биологический катализ. Эта функция ферментов определяет их огромное значение в организме. Химические реакции не могли бы протекать в клетке с нужной скоростью, если бы не было ферментов.

Ферменты обеспечивают не только увеличение скорости реакций, но и возможность ее регулирования, так как их активность зависит от очень многих факторов. Степень увеличения скорости реакций под влиянием ферментов очень значительна. Так скорость расщепления мочевины под влиянием соответствующего фермента увеличивается в 10⁷ раз. Одна молекула этого фермента расщепляет за секунду 10 000 молекул мочевины. Каждая клетка содержит большое количество ферментов (до 1000), активностью которых определяется ее функция. Существование организма возможно только при наличии необходимого комплекса ферментов, обеспечивающих протекание всех процессов, в результате которых в организме происходят непрерывные превращения веществ.

Ферменты имеют белковую природу. Они могут состоять только из белка или из белка и добавочной группы. В последнем случае белковую часть фермента называют белковым носителем или апоферментом, а добавочную, небелковую часть - простетической группой или коферментом.

Простетическая группа неотделима от белковой части, а кофермент связан с ней непрочно и легко отделяется. Установлено, что большинство витаминов выполняет в организме функцию коферментов. Коферментами могут быть нуклеотиды, РНК и другие сложные органические соединения. Многие ферменты активны только в присутствии двухвалентных катионов: Ca⁺⁺, Zn⁺⁺, Mn⁺⁺, Mg⁺⁺, Co⁺⁺.

Свойства ферментов.

Для ферментов характера специфичность их действия. Под специфичностью понимают способность ферментов избирательно действовать только на определенный субстрат - вещество, подвергающееся каталитическому расщеплению. Ферменты могут обладать абсолютной специфичностью, действуя только на какой-то один субстрат; относительной групповой, когда активность фермент проявляется в отношении целой группы веществ, в молекулах которых имеется определенный тип химической связи (например, пептидная связь), и стереохимической специфичностью, когда субстраты различаются по их пространственной конфигурации.

Ферменты действуют лишь при определенной температуре среды. Это их свойство называют термолабильностью. Наибольшая активность ферментов животного происхождения отмечается при температуре 40-50 градусов. При дальнейшем повышении температуры активность ферментов падает, так как белок при высокой температуре подвергается денатурации - потере своих естественных свойств.

Характерным свойством ферментов является зависимость их действия от pH среды. Одни из них действуют в кислой среде, другие - в щелочной, третьи - в нейтральной или в очень близкой к ней среде.

Механизм действия ферментов.

Для протекания реакций, в которых участвуют органические соединения клетки, необходимо образование из компонентов этой реакции активированного комплекса, для чего требуется большое количество энергии - энергии активации.

Ферменты, ускоряя реакции, уменьшают энергию активации. Так, энергия активации, необходимая для расщепления перекиси водорода, в присутствии фермента уменьшается в 4,5 раза. В настоящее время способность фермента уменьшать энергию активации объясняют, исходя из концепции активного центра.

Активным центром фермента называют его жестко фиксированные реактивные группы, имеющие определенное пространственное расположение. Эти группы служат местом прикрепления субстрата. В состав активного центра могут входить участки как белкового носителя, так и простетической группы фермента. Действие фермента начинается со связывания его активным центром субстрата. В результате этот связывания меняется структура как фермента, так и субстрата. Фермент в результате этого изменения в значительной степени, иногда полностью, теряет сродство к активному центру, а субстрат увеличивает свою реакционную способность.

Ферментативная активность может меняться под влиянием метаболитов - веществ, образующихся в процессе обмена веществ - метаболизма. Это лежит в основе регуляции биохимических процессов в клетке.